翻新时间:2023-01-22
驱动蛋白的颈链结构与功能关系
摘要:驱动蛋白的颈链是驱动蛋白力产生的关键元件。颈链与驱动蛋白马达结构域的对接过程为驱动蛋白沿着微管的向前运动提供了驱动力。驱动蛋白的颈链由14~18个氨基酸组成,它连接着马达结构域和由缠绕螺旋组成的茎部。颈链与驱动蛋白马达结构域的对接过程是通过多种弱键相互作用实现的,这些弱键相互作用多数都直接或间接与水分子有关。颈链及其相关区域的极为巧妙的氨基酸结构使得这些弱键能够在细胞环境下有效地发挥作用。对颈链的结构与功能关系的认识大大提高了我们对驱动蛋白运动机制的理解。
关键词:驱动蛋白;颈链;弱键作用
中图分类号:Q6
文献标识码:A
1驱动蛋白
2颈链的结构
3颈链的功能
3.1与颈链相关的弱键相互作用
颈链与马达结构域的对接使驱动蛋白产生了前进的动力,其过程是通过颈链氨基酸和马达头部氨基酸间弱相互作用的相互配合实现的。在颈链拉链的对接过程中起作用的主要有氢键、盐键和疏水相互作用。
3.1.1氢键
疏水相互作用主要和系统熵的变化有关系。当两个疏水基团之间的距离小于一定程度时,由于结合的水分子的脱离引起熵的增加,由熵增加得到的自由能降低促使两个疏水基团之间的距离变得更近。发生疏水相互作用时,两个疏水基团之间的距离约为3.6埃到7.8埃之间[21]。
3.1.3盐键
盐键又称盐桥或离子键,是蛋白质分子中带有正、负电荷的侧链基团互相接近,通过静电吸引而形成的,如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基团之间的作用力。盐键的吸引力与电荷电量的乘积成正比,与荷电集团间的距离平方成反比。在溶液中此吸引力随周围介质的介电常数增大而降低。盐键的形成不仅是静电吸引而且也是熵增加的过程。升高温度时盐桥的稳定性增加,盐键因加入非极性溶剂而加强,加入盐类而减弱。在水环境下,通常两个带相反电荷的集团之间的距离小于l8埃[22]为盐键的有效作用距离。
这几种弱相互作用中,氢键的力程非常短(一般小于3.2埃),疏水相互作用的力程适中(大约为7埃),而带电氨基酸之间的库仑相互作用是一个长程相互作用(大约为18埃)。驱动蛋白正是通过氨基酸的特定排列而有效利用了弱键相互作用的这些性质。特别应该指出的是,在颈链的区域,疏水相互作用和氢键相互作用相互增强。当一个氢键暴露在水环境中时,由于受到水分子的攻击,氢键并不稳定,不会持续很长的时间。但是,在氢键周围疏水区域的形成,可以保护蛋白质内部的氢键,使其强度和寿命都得到增加。同时,氢键能使两个疏水基团之间的距离更近,也增强了疏水基团之间的疏水相互作用。
3.2驱动蛋白颈链对接机制分析
3.3水分子在驱动蛋白对接过程中的作用分析
4小结
驱动蛋白分子组成了一个精巧的纳米机械,颈链对接过程是驱动蛋白运动过程中重要的一步。颈链的对接过程是许多分子内和分子间弱相互作用的结果,这些相互作用多数都直接或间接地与水有关。特别是疏水作用与氢键作用的特殊配合达到了特殊的力学效果。我们通过驱动蛋白颈链的结构一功能关系得到的认识对于深入理解驱动蛋白的运动机理有着重要的作用。
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