生物化学复习资料

生物化学

名词解释和答案

蛋白质化学

一.名词解释

1.基本氨基酸：

2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。

3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。

4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI

5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。

6.肽键（peptide bond）一个氨基酸分子的αα氨基脱水缩合而成的酰胺键。

7.二肽（dipeptide）

8.多肽（polypeptide）9.氨基酸残基（residue）。

10.二硫键（disulfide bond）共价相互作用力，有较高的强度。

11.离子键（ionic bond）

12.配位键（dative bond

13.氢键（：成的键。

14.

15.

16.一级结构（

17.二级结构（

18.三级结构（tertiary 特定的构象。

19.四级结构（quaternary structure此形成的一个功能性的聚集体。

20.构型（configuration）：不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构象（conformation）：相同构型的化合物中，与原子相连接的各个碳原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。

21.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的基础上，相邻的二级结构单位（α螺旋，β折叠等）在三维折叠中相互靠近，彼此利用，在局部形成规则的二级结构组合体。

结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽的三维折叠常常形成两个或多个松散连结的近似球状的，相对独立的，在空间上能辨认的三维实体。

22.蛋白质的两性解离：蛋白质分子中既含有酸性有含有碱性的可解离基团，因此是两性电解质，在溶液中解离成带相等电荷的阳离子和阴离子。

23.蛋白质的等电点：在某一ph溶液中，蛋白质所带的正电荷和负电荷数恰好相等，即静电荷为零，在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动也不向阴极移动，这时的溶液ph就成为蛋白质的等电点。

24.蛋白质的沉淀反应：由于某些理化因素使蛋白质从从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀作用。

25.盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，从而使蛋白质从沉淀析出的现象称为盐析。

26.盐溶：低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。

27．蛋白质的变性：天然的蛋白质分子在物理因素，化学因素的作用下，其高级结构发生异常变化，从而导致物理性质及化学性质的改变以及生物功能丧失的现象。

28.蛋白质的复性：用适当的方法除去变性因素以后，蛋白质恢复原来的构象，生物活性也随之恢复的现象。

29.Cα为定点旋转，绕着N—Cα键旋转的角度用Ф表示，绕C—CαΨ表示，Ф和Ψ称为二面角，也称为构象角。

二．简答和论述

1.

2.

3.β—折叠（β—pleated sheet

4.写出基本氨基酸的三字符和一字符。

5.试述蛋白质的胶体性质，并说明其原理。

6.在ph=4的溶液中，二十种氨基酸的带电情况及在电场中的泳动方向。

7.试述蛋白质的一级结构及其功能的关系。

8.试述肽键及其特点。

一．名词解释

1． DNA的变性：DNA分子由双螺旋结构转变成无

2． DNA的复性：变性彼此分开的两条链又可重新缔合成为双螺旋结

构的过程。

3． 增色效应：由于DNADNA复性

时吸收紫外光减少的现象。

4． Tm：（熔解温度，熔点）指使DNA双螺旋结构解开一半的链时的温度。

5． 核酸分子杂交：两条来源不同的DNA（或RNA）链，或DNA链与RNA链之间存在互

补顺序时，在一定条件下可以发生碱基互补配对形成双螺旋分子，这样形成的新分子称为核酸杂交分子。

二． 简答和论述题

1. 简述核酸的组成成分？

2. 简述核苷的种类及碱基在核苷中的排布方式。

3.简述你所知道的在核酸分子组成中修饰成分（modified component）或稀有成分。

4.简述RNA的类别和分布。

5.tRNA

6.tRNA?

7.试述waston & crick 在DNA双螺旋结构模型的要点。

酶学

一． 名词解释

1.绝对专一性（absolutely specificity）：某些酶只作用于特定的底物进行特定的化学反应，即一种酶对应一个底物，一种反应。

2.族专一性（group specificity）：酶除要求一定的化学键外，还对键两侧基团中的一个要求严

格，对另一个要求不严格，这样的专一性称为族专一性。

3.键专一性（bond specificity）：酶只要求底物有合适的化学键，而对键两侧的基团无严格要求，这种专一性是一种相对专一性，对底物结构的要求最低，称为键专一性。

4.光学专一性（optical specificity）：某些酶对底物的构型有严格的要求，如L—氨基酸氧化酶。

5. 几何专一性（geometrical specificity）：某些酶只作用于底物为顺式或反式异构体。如延胡索酸（反丁烯二酸）酶。

6．氧化还原酶类（oxidoreductases）：催化底物氧化还原反应的酶类。

7．转移酶类（transferases）：催化底物之间基团转移或转化的酶类。

8．水解酶类（hydrolases）：催化底物进行水解的酶类。

9.裂合酶类（lyales）：催化底物移去一个基团并形成双键的反应或逆反应的酶类。

10.异构酶类（isomerases）：催化同分异构体的互相转化的酶类。

11.合成酶类（synthetases）ATP磷酸键断裂放能的酶类。

12.单体酶（monomeric enzymes）

13.寡聚酶（oligimeric enzymes）

14.多酶体系（multienzyme system）：而形成的复合体。

15.单纯酶（simple enzyme）

结合酶（conjugated enzyme）称为结合酶。

16.辅因子（confactor）

17.全酶（holoenzyme18

辅基（）19.酶的激活剂（

20.必须基团（

21.活性中心（

22.催化中心（catalytic center

23.酶原(zymogen):

24.酶原激活（zymogen activation）：由酶原转变成酶的过程。

25.激活剂（activator）：能提高酶的活性或使酶原转变成酶的物质。

26.酶的最适温度（optimum temperature）：每种酶只有在某一温度时表现出最大活性，这时的温度称为酶的最适温度。

27.失活作用（inactivation）：酶原蛋白在一些物理因素或化学制剂的作用下破坏了分子特定的空间构象，引起酶的活性丧失的过程。

28.抑制作用（inhibition）：酶分子中必须基团在某些化学物质的作用下发生改变引起酶活性的降低或丧失的过程。

29.不可逆抑制（irreversible inhibition）：只抑制剂与酶的某些必须基团结合，导致酶的活性丧失。

30.可逆抑制（revesible inhibition）：指抑制剂与酶非共价的可逆结合，导致酶的活性丧失。