南京医科大学,生化疯狂背书

　　南京医科大学康达学院2012年级预防医学与临床医学三班联袂出品

　　第一章

　　1、蛋白质的元素组成特点（克氏定氮法）

　　1）元素组成：主要有C、H、O、N、S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

　　2）克氏定氮法：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％

　　100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数6.25100

　　2、组成蛋白质的基本单位为L-α-氨基酸，分类（掌握三字符）

　　分类：1）非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨 酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）

　　2）极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰 胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr

　　3）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）

　　4）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）

　　5）碱性氨基酸：精氨酸（Arg）、组氨酸（His）20种氨基酸中哪种分子量最小？ Gly

　　支链氨基酸 Val, Leu, Ile

　　芳香族氨基酸 Phe, Tyr, Trp

　　羟基氨基酸 Ser, Thr, Tyr

　　含酰胺基氨基酸 Asn, Gln

　　含硫氨基酸 Cys, Met

　　碱性氨基酸 Arg, Lys, His

　　亚氨基酸 Pro

　　3

　　1

　　2

　　值称为该氨基酸的等电点。

　　pHpI；阴离子

　　3

　　Trp, Tyr 的最大吸收峰在280nm波长附近

　　4、蛋白质1~4

　　二级结构：定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子 的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象

　　化学键：氢键

　　三级结构：定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置

　　化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等次级键及二硫键

　　四级结构：定义：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质称为亚基， 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复 杂的空间构象

　　化学键：氢键、离子键

　　1

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　　5、蛋白质二级结构的基本形式；重点掌握α-螺旋

　　1）二级结构的基本形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲

　　2）α-螺旋：①内容：

　　（a）顺时针方向，右手螺旋

　　（b）氨基酸侧链伸向螺旋外侧

　　（c）主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距离

　　0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行

　　（d）相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧 (C＝O)和亚氨基氢

　　(NH)形成许多链内氢键，即每一个氨基酸残基中的亚氨基

　　氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键，这是稳定α -螺旋的主要化学键

　　②特点：由3~4

　　基组成的肽段交替出现，使α

　　6、举例讨论蛋白质结构与功能的关系

　　1.Anfinsen实验/

　　2. 胰岛素、细胞色素c

　　3.

　　4.

　　A.

　　B.

　　5.71

　　pH＜pIpH＞pI，蛋白质呈阴离子

　　2

　　280nm波长处有特征性

　　8

　　其特定的空间构象被破坏，也即有序的空 从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失

　　化学：强酸、强碱、有机化学试剂、尿素、重金属盐、生物碱试剂、表面

　　活性剂

　　③特点：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构

　　④应用：高温、高压灭菌；低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性

　　9、蛋白质的分离纯化方法，结合实验课

　　1. 按大小（透析、超滤），或蛋白质分子量分离（SDS-PAGE，凝胶层析，超速离心）

　　2. 按胶体分散的原因分离（丙酮沉淀、盐析）

　　3. 按电荷性质分离（电泳、离子交换层析）

　　4. 按特异结合的能力分离（免疫沉淀、亲和层析）

　　2

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　　第二章

　　1、核苷酸结构分为三部分

　　碱基：嘌呤碱，嘧啶碱

　　戊糖：核糖，脱氧核糖

　　磷酸

　　2、几种碱基的缩写

　　腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)、胸腺嘧啶(T)

　　3、核苷酸的叫法

　　核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸

　　4、核苷酸之间以什么键相连形成核酸链

　　磷酸二酯键

　　5、知道核酸一级结构的书写规则

　　5’→3’

　　6、理解Chargaff规则

　　腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数相等: A=T

　　鸟嘌呤与胞嘧啶的摩尔数相等: G=C

　　不同生物种属的DNA碱基组成不同

　　同一个体不同器官、不同组织的DNA7、简述DNA双螺旋模式的结构要点

　　（1）两条反向平行(走向相反，一条5’→33’→一个

　　（2）彼此通过3’,5’-磷酸二酯键 相连接，形成DNA

　　（3对核苷酸，每圈高度为3.54nm。

　　（4G与C配对，

　　（5

　　（6碱基堆积力维持DNA 纵

　　，旋转一周为10个碱基对。螺旋直径为2.0nm

　　⑥碱基对平面与螺旋轴垂直

　　8、原核生物的DNA是双链环状结构

　　9、真核生物DNA折叠的基本单位是核小体

　　10、mRNA, tRNA的一般特点和结构特点

　　1）RNA的一般结构特征

　　（1）主要存在于细胞质中

　　（2）单链分子为主

　　（3）与DNA在碱基组成上的区别是RNA分子中含有U

　　（4）RNA核糖分子上C2’-OH是游离的

　　3

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　　2）mRNA的结构特点：

　　真核生物mRNA结构特点：①特殊的5’末端帽子结构：m7GpppNm-

　　②3’末端多聚腺苷酸(polyA)，多聚A尾。

　　3）tRNA的结构特点：①细胞内分子量最小的一类核酸

　　②种类很多

　　③含稀有碱基

　　④二级结构为“三叶草”的结构，三级结构呈倒L形。

　　⑤氨基酸臂、反密码环

　　11、rRNA的一般特点，rRNA根据沉降系数分为几类

　　1）一般特点：

　　（1）细胞内含量最多的RNA，占细胞内RNA总量的80%以上

　　（2）rRNA 场所

　　2）分类：

　　原核生物：5S rRNA、23S rRNA、16S rRNA

　　(选择中：蛋白体70S小亚基30S大亚基50S)

　　真核生物：5S rRNA、28S rRNA、、18S rRNA

　　（选择中：蛋白体80S小亚基12、核酸的最大紫外吸收在260nm13、DNA变性

　　1pHDNA从而引起核酸理

　　2降低。DNA14

　　1）增色效应在260nm处的吸光值（OD260）

　　3Tm就越高

　　15、了解DNA

　　（1DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分 在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双 链，这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子 间或者RNA与RNA分子间形成。这种现象称为核酸分子杂交。

　　（2）类型：DNA/DNA、DNA/RNA、RNA/RNA杂交分子

　　16、区分核酸酶和核酶

　　核酸酶：化学本质是蛋白质；具有序列特异性的核酸酶称位限制性的核酸内切酶

　　核酶：催化性RNA具有催化活性的RNA，如作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA

　　催化性DNA具有催化能力的人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段

　　4

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　　第三章

　　1、单纯酶与结合酶

　　1）单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶

　　2）结合酶：由蛋白质和非蛋白质构成的酶（酶蛋白+辅助因子） 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质

　　2、酶的活性中心

　　（1）定义：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区 域，能与底物特异结合并将底物转化为产物

　　（2）必需基团：酶活性中心及活性中心以外对于维持酶的活性有重要作用的

　　3

　　456

　　7、1）Km

　　（1）定义：Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是 mol/L

　　（2）意义：

　　①Km是反应速度为最大值的一半时的底物浓度

　　②不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一个重要的特征常数。一般只与

　　酶的性质有关，而与酶的浓度无关。当pH，温度和离子强度等因素不变 时，Km是恒定的

　　③如果一种酶有几种底物，则对于每一种底物各有一个特定的Km值。其

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　　中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。1/Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小。1/Km越大，表明亲和力越大，酶促反应易

　　于进行

　　④Km值一般在10-6~10-2 mol/L之间

　　2）Vmax

　　（1）定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比

　　（2）意义：Vmax=k3 [E]

　　8、抑制剂的含义和分类

　　含义：凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂

　　分类：可逆性抑制：通常以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失。采用透析 或超滤的方法可将抑制剂除去，恢复酶活性

　　（1）竞争性抑制

　　①定义：有些抑制剂与底物的结构相似， 抑制作用。

　　②动力学特点：Vmax不变，表观Km（2）非竞争性抑制

　　① 与 -抑制剂复合物(ESI)不

　　（3(ES)结合，使中间产

　　这种抑制作用称

　　减小，表观Km减小

　　9

　　1.

　　2.

　　3.

　　10

　　快速调节（改变酶的活性）【变构调节，化学修饰调节】

　　迟缓调节（通过改变酶蛋白分子的合成或降解速度，以改变细胞内酶的含量而进行调 节）

　　11、何谓酶原及酶原激活，试述酶原激活的机理及其生理意义？

　　1）酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原

　　2）酶原的激活：在一定条件下，酶原水解特定的肽键，致使构象变化才表现出酶的活 性。

　　3）酶原激活的机理：酶原→（在特定条件下）一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一 个或几个短肽→分子构象发生改变→形成或暴露出酶的活性中心

　　6

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　　4）生理意义：①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化

　　②使酶在特定的部位和环境中发挥作用

　　③可视为酶的储存形式

　　12、请解释暴饮暴食引发胰腺炎的原因

　　在正常情况下，胰液在其腺体组织中含有无活性的胰酶原。胰液沿胰腺管道不断地经胆总管十二指肠，由于十二指肠内有胆汁存在，加上十二指肠壁黏膜分泌一种肠激酶，在二者的作用下，胰酶原开始转变成活性很强的消化酶。暴饮暴食导致胰液流出道受阻，排泄不畅，即可引起胰腺炎。

　　13、酶活性的测定和酶活性单位（实验课内容）

　　①国际单位(IU)

　　在特定的条件下，每分钟催化1μmol国际单位。

　　1 IU = 1μmol/min

　　②催量单位(katal)

　　１催量(kat)是指在特定条件下，量。

　　1 kat = 1 mol/s

　　③kat与IU的换算：14

　　7

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　　第四章

　　1、糖酵解的定义，反应部位，两个阶段；其中的关键反应、关键酶，高能化合物

　　1）定义：在缺氧情况下，葡萄糖或糖原在胞液中经一系列酶促反应分解生成乳酸并释 放出少量ATP的过程

　　2）反应部位：胞浆

　　3）两个阶段：第一阶段：葡萄糖转变为丙酮酸

　　第二阶段：葡萄糖转变为乳酸

　　4）关键反应：关键酶催化的反应

　　5）关键酶：6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶

　　6）高能化合物：1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸

　　2、底物水平磷酸化

　　与脱氢反应偶联，直接将高能代谢物分子中的能量转移给，或其他核苷 二磷酸的过程，称为底物水平磷酸化作用。

　　3、糖酵解的净产能及生理意义

　　1）产能：方式：底物水平磷酸化

　　净生成ATP数量：从G开始 22-2= 2ATP

　　从Gn开始 22）生理意义：

　　⑴缺氧状态下，迅速供能

　　⑵少数组织仅以此途径获能---红细胞

　　4

　　1）概念：CO2，并产生大量能量的反应。

　　23

　　5

　　PEP）；

　　CoA；

　　CoA

　　6NADH+H+的反应步骤

　　3- 1,3-二磷酸甘油酸

　　丙酮酸→乙酰CoA

　　异柠檬酸→α-酮戊二酸

　　α-酮戊二酸→琥珀酰CoA

　　苹果酸→草酰乙酸

　　7、三羧酸循环中脱羧生成CO2的反应，发生底物水平磷酸化的反应？

　　生成CO2：异柠檬酸→α-酮戊二酸 α-酮戊二酸→琥珀酰CoA

　　发生底物水平磷酸化：琥珀酰CoA →琥珀酸

　　8

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　　8、与糖有氧氧化相关的能量计算

　　反应

　　辅酶 2NADH 最终获得ATP -1 -1 3或5* 2

　　第一阶段（胞浆）5 / 7 葡糖糖 → 6-磷酸葡糖糖 6-磷酸果糖 → 1,6-二磷酸果糖

　　23-磷酸甘油醛 → 21,3-二磷酸甘油酸 21,3-二磷酸甘油酸 → 23-磷酸甘油酸 12、肝糖原vs.肌糖原

　　13、糖原合成与分解的关键酶，该关键酶活性调节的典型方式是什么？

　　关键酶：糖原合成：糖原合酶

　　糖原分解：糖原磷酸化酶

　　它们的快速调节是典型的共价修饰调节 14、糖原合成中葡萄糖的直接供体

　　UDPG：尿苷二磷酸葡萄糖 15、什么是糖异生？

　　指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程

　　9

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　　16、糖异生途径的关键反应与关键酶

　　G-6-P→G、 FDP→F-6-P、丙酮酸→草酰乙酸→磷酸烯醇型丙酮酸

　　关键酶：G-6-P酶；F-1，6-BP酶；丙酮酸羧化酶/PEP羧激酶

　　17、掌握血糖的定义、正常值、来源与去路，知道调节血糖的激素

　　1）血糖，指血液中的葡萄糖

　　2）正常血糖浓度：3.89~6.11mmol/L

　　3）血糖来源：①消化吸收

　　②肝糖原的分解

　　③糖异生

　　4）血糖去路：①氧化供能

　　②合成肝糖原、肌糖原

　　③通过磷酸戊糖途径转变成其它的糖

　　④转变成非糖物质，如脂肪、氨基酸等

　　56 血糖升高

　　第五章

　　1、脂肪动员及关键酶

　　FFA 他组织氧化利用的过程。

　　2、软脂酸（C16 （1ATP

　　（2）脂酰CoA

　　（3）脂酰CoA的β 辅酶A2，同时生成少两个碳的脂酰辅酶A。 （4A进入三羧酸循环，所有产生的 +FADH

　　3

　　1β-羟丁酸和丙酮

　　2（脂肪酸β氧化产生的）

　　3

　　4

　　4、脂酸合成中的原料及亚细胞定位，原料的转运机制，合成的限速酶，直接的二碳供体

　　﹣1）原料：乙酰CoA、ATP、NADPH、 HCO3、 Mn2+

　　2）亚细胞定位：胞液：主要合成16碳的软脂酸（棕榈酸）

　　3）原料的转运机制：

　　乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体

　　4）限速酶：乙酰CoA羧化酶，辅基是生物素

　　5）直接的二碳供体

　　5、人体必需脂肪酸，几种具有重要生理意义的多不饱和脂酸衍生物及其前体

　　1）必需脂肪酸：由植物合成，人体不能合成，必须从食物获得的多价不饱和脂酸，包

　　10

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　　括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸

　　2）花生四烯酸还是合成前列腺素、血栓素和白三烯等重要生理活性物质的前体

　　PG：PGE2诱发炎症，促局部血管扩张。

　　PGE2、PGA2使动脉平滑肌舒张而降血压。

　　PGE2、PGI2抑制胃酸分泌，促胃肠平滑肌蠕动。

　　PGF2α使卵巢平滑肌收缩引起排卵，使子宫体收缩加强促分娩。

　　TX：PGF2、TXA2强烈促血小板聚集，并使血管收缩促血栓形成，PGI2、PGI3

　　对抗它们的作用。

　　TXA3促血小板聚集，较TXA2弱得多。

　　6、甘油三酯合成的基本途径(肝细胞及脂肪细胞/小肠黏膜细胞)

　　7

　　8

　　2）主要场所：肝脏、小肠

　　3）亚细胞定位：胞液及光面内质网

　　4）转运机制：

　　5）关键酶：HMG-CoA还原酶

　　胆固醇可作为合成___胆汁酸_、__类固醇激素_和_维生素D_____等化合物的前体分子

　　9、用超速离心法可将血浆脂蛋白分为几类，各有何功能？

　　1. 乳糜微粒CM，运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式

　　11

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　　第六章

　　1、什么是生物氧化？

　　糖、脂肪和蛋白质等有机物在生物体内进行氧化分解作用，最终生成CO2和水，并且 生成能量的过程

　　2、什么是呼吸链？

　　34、什么是氧化磷酸化？

　　在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经线粒体呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP 磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化

　　5、理解什么是P/O比值

　　指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2mol O2所生成ATP的摩尔数

　　6、ATP合酶是生物能量代谢的关键酶，具有可旋转的发动机样结构

　　7、氧化磷酸化的三类抑制剂，

　　1）呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递

　　2）解偶联剂：使氧化与磷酸化偶联过程脱离，如：解偶联蛋白

　　12

　　2. 极低密度脂蛋白VLDL，运输内源性甘油三酯的主要形式 3. 低密度脂蛋白LDL，转运内源性胆固醇的主要形式 4. 高密度脂蛋白HDL，将外周的胆固醇逆向转运至肝脏，与动脉粥样硬化发病率呈负相关

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　　3）ATP合酶抑制剂：对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用，如：寡霉素

　　8、高能化合物

　　为0.1MPa、25℃、pH=7.0

　　ATP、GTP、CTP、UTP、PEP、CP、1，都属于高能磷酸化物，如6-CoA、脂酰CoA、琥珀酰CoA等

　　9磷酸肌酸【ATP

　　10、胞浆中

　　α-1.5 ATP

　　2.5 ATP

　　第七章

　　1

　　1

　　2、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨

　　3）记忆方法：假设来写一两本书；甲色赖缬异亮苯苏

　　2、氮平衡及蛋白质的营养价值、互补作用

　　氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。

　　蛋白质的营养价值：取决于蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量。

　　蛋白质的互补作用：不同蛋白质混合食用，必需氨基酸可以互相补充，从而提高营养价 值，称为蛋白质的互补作用。如：谷类含Lys少，含Trp多，豆类 含Lys多，含Trp少

　　3、两个重要的转氨酶，催化的反应（涉及的氨基酸与对应的α-酮酸），临床意义

　　1）转氨酶：谷草转氨酶(GPT/ALT)、谷丙转氨酶(GOT/AST)；辅酶：磷酸吡哆醛

　　13

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　　2）催化的反应：

　　4567小结：简述血氨的来源、去路及转运方式

　　来源：

　　a、氨基酸及胺类的分解：体内氨的主要来源。

　　b、肠道腐败作用产生氨。

　　c、肾脏产氨：主要来自谷氨酰胺。

　　去路：

　　①在肝内通过鸟氨酸循环合成尿素，这是最主要的去路。

　　②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物。

　　③在肾以铵盐形式排出。

　　14

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　　转运：丙氨酸葡萄糖循环（肌肉）、谷氨酰胺（大脑）

　　8、尿素合成的器官和部位、原料、限速酶及反应

　　1）器官：肝脏

　　2）部位：肝细胞线粒体、胞液

　　3）原料：NH3、 CO2、 ATP、天冬氨酸

　　1个来自氨，1个来自天冬氨酸

　　4）限速酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ

　　精氨酸代琥珀酸合成酶

　　5）反应：1. 氨基甲酰磷酸的合成

　　2. 瓜氨酸的合成

　　9 10 蛋白酶原及胃酸的分泌。

　　（3）色氨酸经5-羟色胺酸生成5-羟色胺（5-HT）

　　5-HT在脑内作为神经递质起，抑制作用；在外周组织有强烈收缩血

　　管的作用。

　　（4）某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质

　　①多胺是调节细胞生长的重要物质。

　　②在生长旺盛的组织其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。

　　③癌症辅助诊断及病情变化的生化指标之一

　　氨基酸脱羧酶的辅酶是__磷酸吡哆醛______

　　15

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　　可生成γ氨基丁酸的氨基酸是_谷氨酸_____

　　半胱氨酸代谢能生成具有重要生理功能的物质是___牛磺酸___

　　经脱羧基后生成产物能使血管舒张的氨基酸是 组氨酸

　　11、举出1至2种降血氨的常用方法

　　降血氨的常用方法：给予谷氨酸；肠道抑菌药；酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量

　　12、一碳单位的概念、来源、载体和生理作用；合成的前体是哪种维生素？哪些药物可干扰该载体的合成,机理是什么,有何应用?

　　1）概念：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。如： 甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚胺甲基等。一碳单位不能游离存在，常与 四氢叶酸结合而参与代谢。

　　2

　　3）载体：四氢叶酸

　　4 谢联系起来；叶酸缺乏或一碳单位代谢障碍， 巨幼红细胞性贫血

　　5）合成的前体是哪种维生素？叶酸

　　6）哪些药物可干扰该载体的合成,机理是什么,?

　　磺胺类药物：而是在菌体内二氢叶酸合成酶催化下，磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，抑制二氢叶酸的合成，从13

　　1（1①SAM称活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸，

　　a

　　c）肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成。

　　d）肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸。

　　e）肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐。

　　（2）半胱氨酸

　　①半胱氨酸与胱氨酸可以互变

　　②半胱氨酸可转变成牛磺酸

　　牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一。

　　③可生成活性硫酸根（3-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸，PAPS）

　　a）半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源

　　b）PAPS为活性硫酸根，是体内硫酸基的供体。参与类固醇激

　　素的灭活，肝生物转化，硫酸角质素、硫酸软骨素的合成

　　16

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　　腺苷甲硫氨酸(SAM)

　　体内活性硫酸根是指__PAPS____

　　14、芳香族氨基酸的代谢

　　（1）苯丙氨酸

　　NADP

　　+ NADPH+H+ + H2O 酪氨酸

　　PKU）

　　体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排 出的一种遗传代谢病。

　　②酪氨酸代谢可以合成儿茶酚胺类激素，包括多巴胺、去甲肾上腺 素及肾上腺素【酪氨酸羟化酶为关键酶】

　　a）帕金森氏病患者多巴胺生成减少

　　b）酪氨酸代谢还可以产生黑色素

　　白化病患者色素细胞内酪氨酸酶缺陷时黑色素生成受阻。 c）体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现 尿黑酸症

　　（2）色氨酸

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　　5-羟色胺

　　一碳单位

　　色氨酸

　　丙酮酸 + 乙酰乙酰CoA

　　维生素 PP

　　在体内转变为儿茶酚胺的氨基酸是__酪氨酸____

　　儿茶酚胺包括肾上腺素、去甲肾上腺素和多巴胺

　　18

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　　掌握嘌呤和嘧啶核苷酸分解代谢的产物及特点。

　　1

　　2、糖与脂肪，糖与氨基酸，脂肪与氨基酸能否相互转变？ 糖与脂肪的相互转变

　　① 摄入的糖量超过能量消耗时

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　　合成糖原储存（肝，肌肉） 葡萄糖

　　乙酰CoA

　　② 脂肪的甘油部分能在体内转变为糖

　　脂肪

　　脂酸→乙酰CoA

　　【丙酮酸转变为乙酰CoA这步反应是不可逆的】

　　糖与氨基酸间的相互转变

　　3是糖异生的主要器官

　　2、脑：耗能大，耗氧多

　　葡萄糖为主要能源

　　不能利用脂酸，葡萄糖供应不足时，利用酮体

　　3、肌肉：合成、储存糖原

　　静息时以脂酸氧化为主要供能方式；剧烈运动时，糖酵解活性可爆发性增加

　　4、红细胞：能量主要来自糖酵解

　　5、肾：也可进行糖异生和生成酮体

　　肾髓质主要由糖酵解供能；肾皮质主要由脂酸、酮体有氧氧化供能

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　　4、关键酶的调节方式

　　快速调节：变构调节、化学修饰调节

　　迟缓调节

　　第十章

　　1、中心法则 P237

　　原核生物的DNA聚合酶Ⅲ α、ε、θ组成核心酶

　　在DNA复制起始过程中，下列酶和蛋白质的作用次序是

　　1．解螺旋酶； 2．SSB； 3．引物酶； 4． DNA-pol

　　DNA复制需要的酶及其作用顺序是〈1〉解链酶；〈2〉引物酶；〈3〉；DNA聚合酶III 〈4〉DNA聚合酶I；〈5〉DNA连接酶

　　从功能方面讲，可将端粒酶看作是一种反转录酶

　　逆转录的遗传信息流向是RNA→DNA

　　与DNA修复过程缺陷有关的疾病是着色性干皮病

　　DNA损伤后，原核生物的切除修复过程需要：

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　　1．Uvr蛋白类；2．DNA polⅠ；3.DNA连接酶

　　嘧啶二聚体的解聚方式靠 光修复酶的作用

　　第十一章

　　1、不对称转录，模板链和编码链 ①不对称转录：其一是在DNA分子双链上，一股链用作模板指引转录，另一股链不转 录；其二是模板链并非总是在同一单链上。 ②模板链：DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链 ③编码链：模板链相对的另一股单链

　　2

　　3

　　#4酸二核苷酸（5’-pppGpN - OH 3’）→σ亚基从起始复合物上脱落

　　②转录延长

　　a）过程：

　　（a）亚基脱落，RNA–pol聚合酶核心酶变构，与模板结合松弛，

　　（b）在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长

　　b由RNA聚合酶的核心酶、DNA模板和转录产物RNA三者结合在一

　　起的复合体

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　　c）特点：原核生物转录过程中的羽毛状现象

　　在同一DNA模板上，有多个转录同时在进行；转录和翻译都是高效

　　率地同步地进行着。

　　③转录终止

　　a）终止子：DNA模板上能够在转录即将结束时，提供终止信号的序列，

　　称为终止子。通常为一段被间隔开的回文序列，存在于RNA- pol已经转

　　录过的序列中

　　b

　　（a）依赖ρ因子的转录终止

　　i、依赖ρ因子的转录终止子序列特征：回文序列GC含量

　　ρ，

　　5 6（1（2（371）首尾修饰

　　（1）5’端形成帽子结构(m7GpppGp—)

　　作用：①蛋白质合成时：促进核糖体与mRNA的结合，启动蛋白质

　　的生物合成

　　②增强mRNA的稳定性，防止被核酸酶水解

　　（2）3’端加上多聚腺苷酸尾巴(polyA tail)

　　作用：①参与mRNA从核内向胞质的转移

　　②防止外切酶的水解，增强mRNA的稳定性

　　2）前体mRNA的剪接

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　　（1）断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔但

　　又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续

　　氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。这种现

　　象称为基因的断裂性。

　　（2）外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的

　　核酸序列。

　　（3）内含子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。

　　（4）剪接：除去hnRNA中的内含子，将外显子连接为成熟的mRNA. 剪接体：snRNP（小分子核糖蛋白）与hnRNA结合成为剪接体， 使内含子弯曲形成套索结构，相邻的两个外显子相互靠

　　81、都以DNA为模板

　　2、聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键

　　3、都从5’至3’方向延伸新链

　　4、都遵从碱基配对规律

　　原核生物RNA聚合酶结合到DNA的启动子上启动转录，启动子上有一些共有序列，辨认位点位于（ -35bp区）

　　转录过程中转录空泡的组成包括（ DNA、RNA核心酶、RNA）

　　原核生物转录的终止分为_依赖ρ因子的转录终止_与_非依赖ρ因子的转录终止两大类

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　　原核生物转录起始复合物包括RNA pol、DNA模板和_____ pppGpN- OH 3’___

　　9、真核生物的RNA聚合酶的种类

　　真核生物mRNA的转录后加工包括___首尾修饰_____ 、_____剪接__和__编辑_____ 。

　　121）23a）氨基酰-tRNA合成酶对底物氨基酸和tRNA都有高度特异性

　　b）氨基酰-tRNA合成酶具有校正活性

　　（3）起始氨基酰-tRNA★

　　a）原核生物

　　起始氨基酰-tRNA：fMet-tRNAfMet

　　b）真核生物

　　起始氨基酰-tRNA：Met-tRNAiMet

　　参与肽链延长的甲硫氨酰-tRNA：Met-tRNAMet

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　　4、以原核生物为例，说明蛋白质生物合成的过程（包括各种酶及蛋白质因子）

　　（1）起始：四步、三个起始因子

　　（2）延长：即核糖体循环，三步、两个延长因子一个酶

　　（3）终止：释放因子的作用机制

　　原核生物翻译中核糖体的结合序列: 在mRNA分子上

　　原核生物和真核生物翻译起始不同之处真核生物帽子结合蛋白是翻译起始因子之一

　　5、翻译后修饰

　　折叠（分子伴侣，二硫键异构酶，肽-脯氨酰顺反异构酶）一级结构修饰（糖基化、羟

　　671

　　2

　　（d）某些特异因子（蛋白质）：决定RNA聚合酶对一

　　个或一套启动序列的

　　特异性识别和结合能

　　力。

　　②顺式作用元件

　　a）定义：可影响自身基因表达活性的DNA序列

　　b）组成：启动子、增强子与沉默子

　　c）共有序列：不同真核生物的顺式作用元件中也会发现一

　　些共有序列，如TATA盒、CAAT盒等，这

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　　些共有序列是RNA聚合酶或特异转录因子

　　的结合位点。

　　a）③反式作用：由某一基因表达产生的蛋白质因子，通过与另 一基因的特异的顺式作用元件相互作用，调节 其表达。这种调节作用称为反式作用

　　3、理解乳糖操纵子的调节机制

　　（1）乳糖操纵子模型★

　　①结构：

　　DNA 透位

　　Lac阻遏蛋白结合乳糖操纵子

　　27

　　的

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　　O序列

　　cAMP与CAP结合、CAP介导正性调节发生在 没有葡萄糖及cAMP较高时

　　第十四章

　　1、限制性内切酶

　　aDNA的特异序列, 并在识别位点

　　DNA的一类内切酶。

　　限制外源DNA，

　　DNA。

　　大部分限制性核酸内切酶识别DNA位点的核苷酸序列呈二

　　元旋转对称，这种特殊的结构顺序为回文结构。

　　d）命名：第一个字母取自产生该酶的细菌属名，用大写；

　　第二、第三个字母是该细菌的种名，用小写；

　　第四个字母代表株；

　　用罗马数字表示发现的先后次序。

　　e）切割结果

　　以内切方式水解双链DNA中的磷酸二酯键，产生的DNA片段

　　5’端为磷酸基，3’端为羟基

　　（a）在对称轴中心同时切割双链，产生平末端或称钝性末端

　　（b）在对称轴两侧相对位点分别切割一条链。靠近5’端切割

　　产生 5' 端突出的粘性末端

　　（c）靠近 3' 端切割产生3' 端突出的粘性末端

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　　f）同尾酶

　　有些限制性内切酶虽然识别序列不完全相同，但切割DNA后，

　　产生相同的粘性末端，称为同尾酶。这两个相同的粘性末端称为

　　配伍末端。

　　2、常用的基因载体，载体最基本的性质

　　常用载体：质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA

　　基本性质：能自主复制；

　　具有一个以上的遗传标记物，便于重组体的筛选和鉴定；

　　有克隆位点（外源DNA插入点），常具有多个单一酶切位点，称为多克隆 位点；

　　分子量小，以容纳较大的外源DNA；

　　在细胞内稳定性高，以便确保重组体稳定传代。

　　3、什么是质粒，质粒最重要的性质

　　存在于细菌染色体外的小型双链共价闭合环状DNA

　　能在宿主细胞内独立自主复制；带有某些遗传信息, 4、目的基因的获取方法

　　化学合成法、基因组DNA/cDNA文库法、5、基因克隆的主要步骤

　　分：分离目的基因和载体DNA

　　转：重组DNA

　　“克隆”某一目的E

　　A

　　C．重组DNAD

　　E

　　C

　　A B．氨卞青霉素抗药性

　　C D．分子筛 E．电泳

　　6、PCR

　　PCRa）基本原理：在体外模拟体内的DNA复制

　　b）PCR体系：模板DNA (template)

　　寡核苷酸引物 (primer)

　　单脱氧核苷酸 (dNTP)

　　DNA聚合酶 (polymerase)

　　合适的缓冲液 (buffer)系统

　　c）特点：在体外高效、快速、特异地扩增目的基因或DNA片段的

　　技术。

　　d）PCR过程：变性——DNA双链解链变为单链

　　退火——DNA复性，引物与模板结合

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　　延伸——引物沿5'→3'端延伸合成新链

　　第十五章

　　（2）胞内受体

　　①结构

　　高度可变区：位于N端，具有转录激活功能 DNA结合区：含有锌指结构，结合DNA

　　激素结合区：位于C端，结合激素、热休克蛋白，使受体二聚 化，激活转录

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　　铰链区：受体二聚化发生的部位 ②功能：多为反式作用因子，当与相应配体结合后，能与DNA的顺

　　式作用元件结合，调节基因转录 ③相关配体：类固醇激素、甲状腺素、维生素D和维A酸等

　　3、细胞信号转导途径中常见的第二信使

　　Ca2+、cAMP、cGMP、 DAG、IP3

　　在信息传送过程中产生第二信使的激素是促肾上腺皮质激素

　　下列哪组氨基酸容易发生磷酸化与脱磷酸 Thr、Ser、Tyr

　　矩型双曲线反映了受体-配体结合的哪一种特性 可饱和性

　　4、个α5

　　67糖的影响

　　如：肾上腺素—〉受体—〉G蛋白激活—〉AC激活—〉cAMP生成—〉

　　PKA激活—〉糖原磷酸化酶激活—〉糖原分解加强—〉血糖浓度升高；

　　PKA激活—〉糖原合酶转变为非活化状态—〉糖原合成减弱

　　+++++胰高血糖素/肾上腺素→G蛋白偶联受体→G蛋白活化，α亚基与GTP结合，从βγ亚基上脱落→AC→cAMP→PKA，PKA由两个催化亚基（C）和两个调节亚基（R）组成，cAMP与R亚基结合后解除了对C亚基的抑制作用，释放具有催化活化的C亚基→ ①糖原合酶↓→糖原合成↓ 血糖↑

　　②磷酸化酶b激酶→磷酸化酶b→磷酸化酶a→糖原分解↑

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　　以IP3和DAG为第二信使的双信号途径是 Ca2+-磷脂依赖性蛋白激酶途径 肾上腺素与膜受体结合，激活G蛋白后激活腺苷酸环化酶

　　第十六章

　　1、血液的组成，血浆中主要的固体成分

　　血液的组成：血浆+红细胞，白细胞，血小板

　　固体成分：无机物：以电解质为主

　　有机物：蛋白质、非蛋白质类含氮化合物、糖类和脂类等

　　2、非蛋白氮，NPN

　　尿酸、胆红素和氨等。其中尿素氮约占NPN的一半

　　3、血清蛋白依据电泳分为几类

　　清蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β球蛋白、γ4、血浆蛋白的作用

　　1）维持血浆胶体渗透压

　　2）维持血浆正常的pH

　　3）运输作用

　　4）免疫作用

　　5）催化作用

　　6）营养作用

　　75

　　双凹圆饼状

　　6、2, 3-BPG的功能

　　2, 3-BPGHb与氧的亲和力，提高Hb的运氧效率

　　7

　　使红细胞免遭外源

　　8

　　1

　　2

　　3CoA、甘氨酸、Fe2+

　　4）关键酶： ALA合酶，辅酶为磷酸吡哆醛

　　第十七章

　　1、生物转化的概念、反应的类型、生物转化的生理意义

　　1）概念：一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化

　　2）反应的类型：第一相反应：氧化、还原、水解反应

　　第二相反应：结合反应

　　3）生理意义：对体内的非营养物质进行转化，使其灭活，或解毒；主要是使这些物质 的溶解度增加，易于排出体外

　　32