高等植物亚硫酸盐氧化酶研究进展

ＣｈｉｎｅｓｅＡｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌＳｃｉｅｎｃｅＢｕｌｌｅｔｉｎＶ０１．２３Ｎｏ．９

３０２?

ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｃａｓｂ．ｏｒｇ．ａｎ

２００７Ｓｅｐｔｅｍｂｅｒ

高等植物亚硫酸盐氧化酶研究进展

夏宗良１，王永霞２，张学才：，丁俊强：，吴建宇ｔ

（１河南农业大学生命科学学院．郑州４５０００２；２河南农业大学生命农学院，郑州４５０００２）

摘要：亚硫酸盐氧化酶（ｓｕｌｆｉｔｅｏｘｉｄａｓｅ，ｓｏ）作为钼酶家族的第４个成员，参与生物体内硫代谢等重要

的生理和生化过程。笔者对高等植物亚硫酸盐氧化酶的结构特征、生化特性及生物学功能等方面的最新研究进展作一综述，并展望了ＳＯ在提高植物抗环境污染（ｓｏ：、酸雨等）方面的应用潜力。关键词：亚硫酸盐氧化酶；结构特征；生化特性；植物中图分类号：Ｑ９４５．７８文献标识码：Ａ

ＡｄｖａｎｃｅｓｉｎＳｔｕｄｉｅｓ

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ＸｉａＺｏｎｇｌｉａｎｇ‘，ＷａｎｇＹｏｎｇｘｉａ２，ＺｈａｎｇＸｕｅｃａｉ２，ＤｉｎｇＪｕｎｑｉａｎ９２，ＷｕＪｉａｎｙｕｌ

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４５０００２；２ＣｏｔｌｅｇｅｏｆＡｇｒｏｎｏｍｙ，

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Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｓａｔｆｉｔｅｏｘｉｄａｓｅ（Ｓｏ），ａｓｔｈｅｆｏｕｒｔｈｍｅｍｂｅｒｏｆｔｈｅｍｏｌｙｂｄｅｎｕｍｅｎｚｙｍｅｓ，ｐｌａｙｓｉｒｎｐｏｒｔａｎｔｒｏｌｅｓｉｎｄｉｖｅｒｓｅｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌａｎｄｐｈｙｓｉｏｌｏｇｉｃａｌｐｒｏｃｅｓｓｅｓｓｕｃｈ

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Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：Ｓｕｌｆｉｔｅｏｘｉｄａｓｅ，Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌｐｒｏｐｅｒｔｙ，Ｐｌａｎｔｓ

铝是生物正常生命活动必需的微量元素，其在生物体内的生理功能与铝酶紧密相关。目前，在高等植物体内已发现４种铝酶：硝酸还原酶（ｎｉｔｒｃａｅ

ｒｅｄｕｃｔａ￥ｅ，

１植物Ｓ０的结构特征

真核生物的钼酶活性中心，都包含一个钼辅因子

（ｒｒｗｌｙｂｄｅｎｕｍｃｏｆａｃｔｏｒ，Ｍｏｃｏ）。ＳＯ作为铝酶家族中

Ｎ１Ｕ、黄嘌呤脱氢酶（ｘａｎｔｈｉｎｅ如ｈｙｄｒｏｇｅａｃｔｓｅ，ＸＤＨ）、醛氧化酶（ｄｄｅｈｙｄｅａｘｉｄｕｓｅ，ＡＯ）和亚硫酸盐氧化酶

（ｓｕｆ＾￡ｅ

的成员，在生物界中广泛分布，从低等的原核生物细菌到高等植物和动物体内，都发现了ＳＯ的存在，其结构

ｏｘｌｄａｓｅ，ＳＯ）。Ⅱ硫酸盐氧化酶（ｓＯ）是最近被

和功能上具有较高的保守性。对哺乳动物和禽类ＳＯ

的结构研究发现，亚硫酸盐氧化酶（ＳＯ）是一种分子量大约为１００ｋＤａ同型二聚体蛋白。经胰蛋白酶可切割

证实为钼酶家旗的第４个成员，它以一种分子量为９０

ｋＤａ二聚体的形式存在，是迄今为ｌＥ植物中发现的分子量最小的钼酶Ⅲ。ＳＯ在高等植物中广泛分布。具有高度的保守性。近年来，对植物ＳＯ的结构和功能方面的研究取得了较大的进展，本文就植物ＳＯ的结构特征、生理生化特性及生物学功能等方面的最新研究作一综述，为进一步利用ＳＯ进行植物抗逆遗传改良提供理论依据。

成两个功能区，Ｎ端是由细胞色素ｂ５与次辅因子一亚

铁血红素非共价连接形成的血红素结构域，Ｃ端与钼辅因子（Ｍｏｃｏ）连接并负责自身二聚化Ｉｚ３１。与哺乳动物ＳＯ相比，植物ＳＯ是一种分子量为９０ｋＤａ二聚体蛋白，其Ｎ端只含有钼辅因子（Ｍｏｔｅ）结构域，而缺少血红索结构域（图１）。阂此，在真核生物中，植物ＳＯ是最

基金项目：河南省杰ｍ＾才创新基金项目（Ｎｏ．０５２１００１６００）：校博士基会资助项目ｄｏ３０４００２４４）资助。

第一作者简介：夏宗良，舅．１９７３年生，河南信阳人，副教授．博士，硕士生导师，主要从事植物抗逆分子生物学研究。通信地址：４５０００２河南省郑州市文化路９５号河南农业＝Ｉ＝学生命科学学院，Ｔｅｌ：０３７１—６３５５５７９０，Ｅ－ｍａｉｌ：ｚｏｎｇｌｉａｎｇｘｉａ断ａｈｏｏ

ＣＯｍ，

通讯作者：吴建字，男，１９６４年生．河南濉阳人，教授，蹲士，博士生导师。Ｅ－ｒｅａｌｌ：ｗｕｊｉａｎｙｕ４０＠１２６ＣＯｌｆｌ。通信地址：４５０００２河南省郑州市义化路９５号

河南农业大学生命科学学院，Ｔｅｌ：０３７１０３５５５７９０。收藕日期：２００７—０７＿０２，修回日期：２００７—０７一１１。

中回摩孝ｃ量提第２３卷第９期２００７年９月

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图１植物亚硫酸盐氧化酶【ＳＯ）、硝酸盐还原酶（Ｎ鼬和动物亚硫酸盐氧化酶（Ｓｏ）的结构域

简单的钼酶，且仅拥有一个氧化还原中心㈣。另外．从钼辅因子结构域序列来看，植物的亚硫酸盐氧化酶

目前对植物ＳＯ生化特性的研究主要集中在拟

南芥ＡｔＳＯ。利用原核表达系统表达了重组的拟南芥

ＳＯ，经纯化后的ｓ０表现出较强的依赖于亚硫酸盐的氧化酶活性。ＡｔＳＯ的酶学动力学参数Ｋｍ达到

（Ｓ０）和硝酸盐还原酶（Ｎ融有相当大的同源性，说明

它们可能来自于一个共同的家族［５１。２植物ＳＯ的生化特性２．１植物ＳＯ的氧化酶活性

早在２０世纪４０年代，Ｔｈｏｍａｓ等发现在ＳＯ：处理

３３．８ｕＭ，与大鼠ｓＯ的活性相当。利用ＨＰＬＣ和紫外

波谱对植物ＳＯ的分析证实了其存在Ｍｏｃｏ活性中

心，具有脊椎动物钼酶蛋白的典型结构域Ⅲ。由于植

物ＳＯ的Ｎ端缺少血红素结构域，它只能以铁氰化物作为亚硫酸盐氧化反应的电子受体，而不能以细

的苜蓿和甜菜体内积累了高浓度的硫酸盐［６３。后来，

Ｄｉｔｌｒｉｃｈ等（１９９２）用放射性同位素标记的ｓＯ产溶液处理分离出的叶绿体，进一步证实了植物体内存在理硫

胞色素ｃ作为电子受体。另外，对拟南芥ＳＯ的亚细

胞定位研究发现，植物ＳＯ定位于过氧化物酶体中，

酸盐氧化活性【）】。随后，Ｊｏｌｉｖｅｔ等（１９９５）在研究菠菜光合氧化链反应时，分离到与内囊体相连的ＳＯ蛋白，酶

活测定发现其亚硫酸盐氧化酶活性比菠菜叶子粗提物要高５０倍【８】。２００１年，Ｅｉｌｅｒｓ等人通过筛选拟南芥ｃＤＮＡ文库，克隆了拟南芥ＳＯ基因“ｔＳＯ），这是高等植物中克隆的第一个ＳＯ基因。同时，序列和结构分析发现它属于钼酶家族的成员Ｉｔ】。

它催化的氧化反应需要一个与血红素相似的电子受体，而细胞色素ｂ也位于过氧化物酶体，推测细胞色

素ｂ可能是植物ＳＯ生理上的一个电予受体ｎ月。最近，Ｈａｎｓｃｈ等的研究证实植物ＳＯ能催化

ＳＯ产哪＿Ｄ—旧：一Ｓ０２－＋Ｈ２０：反应，氧是植物ＳＯ的最

终电子受体（图２）［１０，１１］。

图２植物ＳＯ参与亚硫酸盐氧化反应过程

２，２植物ＳＯ的晶体结构解析

已有研究表明：ＳＯ对于动物个体的生存是必需的，因为ｓＯ的活性丧失能导致严重的神经紊乱和个

体的早期夭折嗍。鸡的ＳＯ（ＣＳＯ）晶体结构是科学家解析出的第一个真核生物钼酶的原子结构，对于ＳＯ缺

乏症的医学治疗具有重耍意义哪。最近，Ｓｃｈｒａｄｅｒ等人

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测定了２．６Ａ分辨率下拟南芥ＳＯ的晶体结构，显示出植物ＳＯ与动物ＳＯ在原：予结构上存在显著的保守性。与所有真核生物的钼酶类似，拟南芥ＳＯ形成一种分子量约为９０ｋＤａ二聚体蛋白，其Ｎ端含有钼辅因子

０ａｏｃｏ）结构域，ｃ端包含二聚体结构域。在对该酶保守

的表面氨基酸残基和电荷分布进行比较时，发现植物ＳＯ与动物ＳＯ的主要差异在临近活性中心的部位㈣。在对大鼠ＳＯ（ＲＳＯ）进行位点特异性的突变分析时，发现第２０７位的半胱氨酸Ｃｙｓ．２０７对ＳＯ的酶活是必需

的。在人的ＳＯｍＳＯ）中，也发现第２０７位的半胱氨酸

Ｃｙｓ突变成丝氨Ｓｅｔ会导致ＳＯ的活性严重降低，暗示Ｃｙｓ．２０７是ＳＯ中结合中心钼原子的一个重要的配体叫。随后．该小组在研究人、鸡和鼠等动物ＳＯ的结

构时，发现第１６０位的精氨酸非常保守。一个精氨酸到谷氨酰胺的突变（Ｒ１６０Ｑ）会导致该酶Ｋ（ｃａｔ）／Ｋ（ｍ）降

低１０００倍，暗示了Ａｒｇ．１６０对于结合底物亚硫酸盐是

至关重要的。另外，最近对人ＳＯ的研究表明，该突变

体㈣６０Ｑ）会显著降低分子内电子传递的速率，成为

ＳＯ催化反应中的一个重要的限速环节㈣ｑ。植物ＳＯ第３７４位的精氨酸Ａｒ９３７４被鉴定作为负责底物结合

的关键氨基酸残基，它的构像改变会影响底物结合的

特异性嘲。

３植物ＳＯ的生物学功能

３．１植物ＳＯ位于过氧化物酶体

在哺乳动物中，亚硫酸盐氧化酶ＳＯ位于线粒体

的内膜上，是动物个体生存所必需的删。植物ＳＯ在高

等植物界无论是双子叶、单子叶还是木本植物，都是非常保守的，并且广泛分布Ⅲ。

Ｎａｋａｎｍｒａ等（２００２）对】７种植物的ＳＯ进行结构预测分析，发现所有蛋白质的Ｃ端都含有～个过氧化酶体定位序列（ｐｅｒｏｘｉｓｍａｌｔａｒｇｅｔｉｎｇｓｅｑｕｅｌｉｔｅ，ＰＴＳ）

ＳＫＪＮＬ０７］。ＰＴＳ是一种公认的过氧化物酶体定位序列，

体内试验表明，ＰＴＳ能够引导多肽进入植物、动物和酵

母的过氧化物酶体中。与动物过氧化物酶体定位序列ＰＴＳ相比，植物的ＰＴＳ在序列上更加多样化ｎ８】。利用拟

南芥ＳＯ的单克隆抗体结合透射电镜等组织化学方法，对来自拟南芥叶片和烟草原生质体的超薄切片进行免疫胶体金分析，证实了植物ＳＯ定位于植物过氧化物酶体Ｉ”。为了进一步验证此结果，他们又利用

基因枪将ＧＦＰ：ＳＯ融合基因转入烟草叶片，通过

激光共聚焦扫描显微镜进行瞬时表达监控，发现了独特的过氧化物酶体的荧光表达模式，而排除了叶绿体的荧光。为了区分线粒体和过氧化物酶

体，他们又进行了不同荧光蛋白的共转化实验，并

利用荧光染料ＭｉｔｏＴｒａｃｋｅｒ－Ｒｅｄ排除了线粒体【９】。这些实验证据充分表明植物ＳＯ是一个定位于过氧化物酶体的氧化酶。

３．２植物ＳＯ参与硫的代谢并能够解除过量的亚硫酸

盐和ＳＯ：气体毒害

硫是植物生长所必需的大量元素之一，在生物分子的催化和电化学反应过程中起关键作用。它主要用

于合成一些氨基酸（半胱氨酸和甲硫氨酸），维生素和

辅因子（生物素，钼辅因子，维生素Ｂ１，辅酶Ａ以及ｓ一腺苷甲硫氨酸），以及由它们衍生的一系列次生代谢产物ｆ１９１。该元素有一系列氧化态：＋６（硫酸盐Ｓ轨∞，＋４（亚硫酸盐ｓ０３。），０（硫元素ＳＯ）和．２（硫化物Ｓ２＿）。硫

主要以硫酸盐的形式通过主动运输从根部进入植物，根吸收的硫酸盐通过木质部输送到叶片，作为液泡液

的主要阴离子储存起来拉叫。在硫的同化过程中，硫酸盐被活化为５一腺苷酰硫酸，并进一步经亚硫酸盐转化成硫化物，硫化物与乙酰丝氨酸偶连形成半胱氨酸，这

一过程主要发生在根细胞和叶细胞的质体中叫。

尽管亚硫酸盐Ｓ０３２。有毒，但它在原核生物和真核

生物氧｝匕杰硫的代蝴嘶ｌ中起重要怍用。在脊椎动物体内，ＳＯ能够催化半胱氨酸和甲硫氨酸降解的最后一步反

应，即ｓｏ产＋Ｈ：Ｏ＋２（ｅｙｔｃ）ｏＸ—Ｓ０４２＿十２｝ｒ＋２（ｃｙｔｃ）ｍ，亚硫酸盐被氧化成硫酸盐，由尿液排除。在植物中，亚硫

酸盐是硫腊形成的起始物。亚硫酸盐是还原态含硫复

合物氧化成硫酸盐的主要中间产物，亚硫酸盐氧化酶

ｓＯ能够催化ＳＯｆⅥ１２０—Ｓ０４２－＋２Ｈ＋＋２ｅ。这一过程，该

反应是半胱氨酸，甲硫氨酸及膜成份（如硫苷脂）氧化降解的最后一步反应Ｉ“。Ｔｈｏｍａｓ等（１９４４）就发现在ＳＯ？处理的苜蓿和甜菜体内积累了高浓度的硫酸盐ｓｏ？，推测植物体内可能存在亚硫酸盐氧化酶Ⅻ。Ｅｉｌｅｒｓ

等（２００１）通过筛选拟南芥ｅＤＮＡ文库，克隆了高等植

物中的第一个ＳＯ基因（ＡｔＳＯ），但其体内亚硫酸盐氧化活性没有得到实验证实Ⅲ。直到最近，Ｂｒｙｃｈｋｏｖａ等（２００７）和Ｌａｎｇ等（２００７）利用ＲＮＡｉ和过量表达技术，剥拟南芥和西红柿编码的ＳＯ基因进行了分予和生理学分析，发现植物ＳＯ作为关键酶能够解毒体内过量

的亚硫酸盐ｓＱ。，它主要通过氧化途径来实现的口捌。

ｓ０２是一种有害的气体污染物，它能通过气孔进

入植物体内，造成植物组织和细胞的伤害。ＳＯ：具有较高的水溶性，在水中能发生以下反应：Ｓ０２＋Ｈ２０＂－＊［Ｓｏ’?Ｈ２０］－－－＞ＨＳＯｆ＋Ｈ＋一Ｓ０３２＋２Ｈ＋，在酸性环境中，主要以ＨＳＯ；形式存在，而在碱性条件下，

Ｓ嘎转换成ＳＯ；２Ⅷ。当低剂量的ｓ０２作为硫的主要来

源时，硫的同化效率和生物产量会随着空气中Ｓ０２的

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供应状况而变化，植物叶片吸收的Ｓ０２量影响着根部对硫酸盐的吸收。然而，不同植物对摄入体内ＳＯ：的耐受力也不同，超过一定的闽值会造成Ｓ０２毒害，严重影响植物的生长发育。

早期的研究发现，当植物处在一定浓度ｓ０２气体的环境中，体内硫酸盐Ｓ０４：‘的含量就会升高，推测植物中可能存在一种能将ＳＯ，，氧化成Ｓ０４２。的酶类１６，７１。Ｅｉｌｅｒｓ等（２００１）和Ｈａｎｓｃｈ等（２００６）对拟南芥中的亚硫酸盐氧化酶ＳＯ蛋白进行了体外表达、纯化和氧化酶生化活性分析，证实了拟南芥ＳＯ在体外能将亚硫酸盐转变成硫酸盐的氧化酶活性，并且分子氧是ＳＯ的最终电子受体Ｄ，ｕ１。Ｈａｎｓｃｈ等（２００５）也提出：ＳＯ可能会在植物体内亚硫酸盐过量时起解毒作用，如当植物

遭受酸雨或暴露在高浓度的ＳＯ：气体中时，保护细胞

免受亚硫酸盐毒害㈣。直到最近，植物ＳＯ对ＳＯ：气体的解毒功能才被分子生理学家所证实。由德国

Ｍｅｎｄｅｌ

Ｒ教授领导的研究组和以色列ｓａｍＭ教授领

导的研究组，分别对拟南劳和西红柿中的ＳＯ进行了系统的分子和生理学研究，证实了ＳＯ确实作为一个关键性的氧化酶，通过硫酸盐代谢途径中的氧化途径，

将水合ｓＯ：转变成硫酸盐ＳＯｄ－，在液泡中储存起来或

运出细胞外，来解除过最Ｓ０２气体对植物细胞的伤害∞捌。这些研究充分证明ＳＯ在解毒细胞中过量的亚硫酸盐和Ｓ０２气体过程中起者非常重要的作用。４问题与展望

自２００１年拟南芥中编码噩硫酸盐氧化酶基因

ＡｔＳＯ克隆以来，其它植物的ＳＯ基因相继被分离和克

隆，如：西红柿ＳＯ基因、杨树ＳＯ基因等。但植物中对

ＳＯ的功能研究大多集中在模式植物拟南芥上，其它植

物如水稻上至今没有相关的报道Ｉｚ６］。而且，对植物ＳＯ的研究多局限在生化特性的研究，直到最近（２００７年）才见到利用反向遗传学手段对其生理学功能详细研究的报道［２３２“。

尽管科学家们对植物ＳＯ的研究取得了较大的进展，但仍然有许多亟需阐明的科学问题：（１）ＳＯ如何调控植物体以适应较高浓度Ｓ０２气体的胁迫环境条件；（２）ＳＯ在解毒植物体内过量的咂硫酸盐过程，产生

的过氧化氢（Ｈ２０：）与其氧化解毒机制有何必然联系；（３）过氧化物酶体中ＳＯ的解毒过程与叶绿体中的硫代谢途径有怎样的交叉联系及复杂的调控作用等，这些都将成为今后ＳＯ研究的重要课题。随着植物ＳＯ作用机理的深入研究，ＳＯ在提高植

物抗环境污染（ｓ０２、酸雨等），保护环境方面将显示出更广阔的应用前景。

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参考文献

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